整合素是充當細胞表面受體并在細胞與其周圍環境之間執行雙向信號傳導的蛋白質，從而介導細胞粘附，從而通過粘附和牽引來支持細胞運動。這些蛋白質在控制重要細胞過程（如細胞存活、遷移、增殖、分化、轉移和腫瘤侵襲）的各種生物信號通路的調節中很重要。整合素由α和β亞型組成，它們形成跨膜異二聚體。亞基αv可以與β1、β3、β5、β6或β8亞基中的任何一個結合，但β6具有高度特異性，并且僅與αv亞基結合。整合素αvβ6是由αv和β6亞基組成的異二聚體跨膜受體，屬于整合素家族成員，其胞外域通過識別含RGD（精氨酸-甘氨酸-天冬氨酸）序列的配體介導細胞與細胞外基質的相互作用，主要在上皮細胞中低表達，但在組織損傷、纖維化、炎癥及惡性腫瘤中顯著上調，成為疾病治療的潛在靶點。

整合素αvβ6特異的配體主要配體包括細胞外基質蛋白如纖維連接蛋白（Fibronectin）、層粘連蛋白（Laminin）以及潛活形式的TGF-β。潛伏期相關肽（LAP）是轉化生長因子β（TGF-β）前體肽的氨基末端結構域，形成潛在的 TGF-β 復合物，并充當整合素 αvβ6 的配體。當整合素 αvβ6 通過LAP與細胞外位點的潛在TGF-β復合物結合時，同時與細胞內細胞骨架結合時，活性TGF-β從潛在復合物中釋放出來，驅動纖維化和免疫抑制微環境形成；此外，αvβ6還可作為口蹄疫病毒（FMDV）等病原體的入侵受體。

Figure 1：整合素αvβ6的作用機制